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阿布扎比，2022年5月25日，（WAM），由生物学教授、纽约大学阿布扎比分校（NYUAD）高级副教务长和阿联酋国立Sehamuddin Galadari领导的一个团队在抗癌治疗过程中发现了AMP活化蛋白激酶（AMPK）的一种新结构修饰，这可能为开发更有效的癌症治疗方法铺平道路。 AMPK通常作为细胞能量传感器工作，在身体能量不足时激活。一旦激活，AMPK就会启动细胞内的事件，恢复能量平衡。AMPK的主要成分以两种亚型（功能相似的蛋白质）的形式存在 AMPK-⍺1和AMPK-⍺2. 在细胞报告中题为"凋亡过程中能量传感器AMPK-α1的半胱氨酸蛋白酶切割和核保留"的论文中，研究小组确定，半胱氨酸蛋白酶-3酶特异性切割AMPK-⍺1（但不是-⍺2） 在抗癌治疗期间。科学家们还确定了截短的精确位置，即通过去除一部分来缩短某物的过程，并发现其结果是切断了AMPK-⍺1被困在细胞核中。 这些发现具有重要的临床和生物学意义，因为它们将帮助研究人员设计和开发一种专门针对切割的AMPK的药物-⍺1在细胞核内，可提高现有化疗或放疗的有效性。 Galadari在评论这些发现时说："尽管生物医学研究和临床应用取得了进展，但癌症仍然是全世界死亡的主要原因。大多数抗癌药物的作用是诱导癌细胞死亡。然而，对治疗的耐药性仍然是实现癌症治愈的主要限制因素。 "在我们基于细胞培养模型的研究中，我们注意到断裂的AMPK-⍺1保留在细胞核内可保护细胞免受抗癌药物诱导的细胞死亡，从而导致对化疗的耐药性。" 这项研究是与邓迪大学生命科学学院的格雷厄姆·哈迪教授合作完成的。Hardie是AMPK研究的先驱，在20世纪80年代发现并定义了AMPK，并描述了它的一些功能。 纽约大学的研究人员和论文的高级作者Faisal Thayyullathil评论道："有趣的是，编码AMPK-α1的基因在人类癌症中经常扩增。我们的结果表明，这种肿瘤中的基因组不稳定性可能促进半胱天冬酶的分裂和扩增的AMPK-α1的核保留，从而保护肿瘤细胞免受细胞死亡。" NYUAD研究人员兼论文第一作者Anees Rahman补充道："进一步了解切割的AMPK-α1的室特异性功能将有助于我们制定策略，优化治疗干预的临床结果。"翻译者：Fawzia Alaa. http://wam.ae/en/details/1395303050803 |
